تاثیر pH و قدرت یونی بر خواص رئولوژیکی ژل پروتئین سویا و تشکیل آن تحت تاثیر حرارت در رابطه با دناتوراسیون و ترکیب پروتئینی آن

عنوان فارسی:

تاثیر pH و قدرت یونی بر خواص رئولوژیکی ژل پروتئین سویا و تشکیل آن تحت تاثیر حرارت در رابطه با دناتوراسیون و ترکیب پروتئینی آن

عنوان انگلیسی:

The influence of pH and ionic strength on heat-induced formation and rheological
properties of soy protein gels in relation to denaturation and their protein compositions

چکیده 

تاثیر pH و قدرت یونی بر تشکیل ژل و خواص ژل پروتئین ایزوله سویا (SPI) در رابطه با دناتوراسیون و گردآمدگی[1] / رسوب[2] پروتئین مورد مطالعه قرار گرفت. در تمام شرایط pH و قدرت یونی که در این فصل مورد مطالعه قرار گرفت، ثابت شد که دناتوراسیون پیش نیازی برای شکل گیری ژل است. در pH > 6 ژل‌ها استحکام[3] کم و در pH < 6 استحکام بالایی نشان دادند. این مورد، همانطور که ترکیب پروتئینی پروتئین‌های حل شده در اثر حرارت نشان داده است، ممکن است به علت تغییرات در رفتار پیوستگی[4] / تفکیک[5] پروتئین های سویا در اثر حرارت به عنوان تابعی از pH باشد. در pH 3-5 به نظر می رسد تمام پروتئین ها در ایجاد شبکه نقش دارند، در حالی که در pH > 5 پروتئین های کمتری و به خصوص پلی پپتیدهای اسیدی کمتری در ایجاد شبکه دخالت می‌کنند، و همچنین ژل استحکام کمتری دارد. در pH 7.6 ، در طول حرارت دادن طولانی مدت بازآرایی گسترده‌ای در ساختار شبکه دیده می‌شود، در حالی که در pH 3.8 این اتفاق رخ نداد.

[1] aggregation

[2] precipitation

[3] stiffness

[4] association

[5] dissociation

The influence of pH and ionic strength on gel formation and gel properties of soy
protein isolate (SPI) in relation to denaturation and protein aggregation/precipitation was
studied. Denaturation proved to be a prerequisite for gel formation under all conditions of pH
and ionic strength studied. Gels exhibited a low stiffness at pH > 6 and a high stiffness at pH
< 6. This might be caused by variations in the association/dissociation behaviour of the soy
proteins on heating as a function of pH as indicated by the different protein composition of the
dissolved protein after heating. At pH 3-5 all protein seems to participate in the network,
whereas at pH > 5 less protein and especially less acidic polypeptides take part in the network,
coinciding with less stiff gels. At pH 7.6, extensive rearrangements in the network structure
took place during prolonged heating, whereas at pH 3.8 it did not happen.